|  | Lever, A. B. P. / Gray, H. B. (Hrsg.)
Iron Porphyrins
Herausgegeben von Lever, A. B. P. / Gray, H. B.
 1. Auflage März 1989
179,- Euro
1989. XIII, 309 Seiten, Hardcover
108 Abb., 16 Tab.
- Monographie -
ISBN 978-0-471-18715-8 - John Wiley & Sons
Preis inkl. Mehrwertsteuer zzgl. Versandkosten.
|
| Jetzt kaufen
|
| Langtext
Beim Sauerstofftransport, dem Transfer von Elektronen oder auch dem Einbau von Sauerstoff in biologisch wichtige Moleküle spielen Porphyrine eine lebenswichtige Rolle. In diesem Buch diskutieren weltbekannte Spezialisten den Einsatz moderner physikalischer Methoden, mit denen Struktur und Funktion von Eisen-Porphyrinen geklärt werden können. Sie stellen die Daten vor, die mit einer bestimmten Methode erhältlich sind und zeigen, was aus ihnen über die (elektronische) Struktur und die biologische Bedeutung gelernt werden kann. In diesem Band werden drei Verfahren und ihre Ergebnisse beschrieben: Magnetic Circular Dichroism, Extended X-Ray Absorption Fine Structure (EXAFS) sowie die Mößbauer- Spektroskopie.
Aus dem Inhalt
1. Magnetic Circular Dichroism Spectroscopy of Iron Porphyrins and Heme Proteins
John H. Dawson and David M. Dooly
A. Introduction
B. Simple Heme Proteins and Model Iron Heme Complexes
i. Hemoglobin and Myoglobin
ii. Leghemoglobin
iii. Tryptophan and Indoleamine Dioxygenases
iv. Cytochrome b and Hemopexin
v. Peroxidases
vi. Catalase
vii. Cytochromes c and f
viii. Cytochrome P-450
ix. Chloroperoxidase
x. Additional Iron Heme Model Complexes
C. Multiheme-Containing Enzymes
i. Mammalian Cytochrome c Oxidase
ii. Pseudomonas Cytochrome Oxidase (Cytochrome cd, Nitrite Reductase)
Acknowledgments
Notes
References
Addendum to Chapter 1: Recent Advances in the Magnetic Circular Dichroism Spectroscopy of Iron Porphyrins and Heme Proteins
John H. Dawson and David M. Dooley
A. Introduction
B. Simple (Noninteracting) Heme Proteins and Model Iron Porphyrin Complexes
i. Hemoglobin, Myoglobin, and Leghemoglobin
ii. Indoleamine Dioxygenase, Prostaglandin H Synthase, and Cytochrome c´
iii. Cytochromes b_5, b_562, c, c_3, and c_551
iv. Formate Dehydrogenase and Nitrate Reductase
v. Peroxidases
vi. Cytochrome P-450 and Chloroperoxidase
vii. Yeast Complex III
viii. Additional Heme Proteins and Models
C. Multiheme Enzymes
i. Introduction
ii. Mammalian Cytochrome c Oxidase
iii. Pseudomonas aeruginosa Cytochrome Oxidase (Cytochrome cd, Nitrite Reductase)
iv. Pseudomonas aeruginosa Cytochrome c-551 Peroxidase
v. Wolinella succinogenes Nitrite Reductase
Acknowledgments
References
2. Mössbauer Spectroscopy of Iron Porphyrins
P. G. Debrunner
A. Introduction
B. Formalism
C. Experimental Considerations
D. Low-Spin Ferric Complexes, S = 1/2
E. Ferric High Spin, S = 5/2
F. Ferric Intermediate Spin, S = 3/2
G. Ferrous Low Spin, S = 0
i. PFeLL'
ii. PFeLCO
iii. PFeLO_2
H. Ferrous High Spin, S = 2
I. Ferrous Intermediate Spin, S = 1
J. Ferryl Porphyrins and Other Higher Oxidation States
K. Miscellaneous Cases
i. Hemoglobin NO
ii. Spin Transitions
iii. Porphyrin Dimers
iv. Spin-Coupled Systems
L. Iron Phthalocyanine
M. Iron Porphyrin Literature to Mid 1987
Notes
References
3. X-Ray Absorption Spectroscopy of Iron Porphyrins
James E. Penner-Hahn and Keith O. Hodgson
A. Introduction
B. Physical Principles of X-Ray Absorption
i. X-Ray Absorption Edge Structure
ii. EXAFS
iii. Strengths and limitations
C. Experimental Considerations
i. Sample Requirements
ii. Equipment and Data Collection Requirements
iii. Potential Problems
D. X-Ray Absorption Data Analysis
i. Data Reduction
ii. Techniques of Data Analysis
iii. Sources of Error
E. Applications of X-Ray Absorption Spectroscopy to Porphyrins
i. Model Compounds, EXAFS
ii. Model Compounds, XANES
iii. Hemoglobin and Myoglobin
iv. Electron Transfer Hemoproteins
v. Cytochrome P-450 and Chloroperoxidase
vi. Horseradish Peroxidase
vii. Cytochrome-c Oxidase
F. Future Developments and Applications
Acknowledgments
References
Index
|
|
|
|
