| | Inhaltsverzeichnis | |
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| | Vorwort | IX |
| | Abkürzungsverzeichnis | XI |
| 1 | Einleitung | 1 |
| 1.1 | Kurze Geschichte der bioorganischen Chemie | 2 |
| 1.2 | Biotransformationen | 3 |
| 1.3 | Der Unterschied zwischen isolierten Enzymen und ganzen Zellen | 4 |
| 1.4 | Ganzzell-Biokatalysator oder isoliertes Enzym? Die Qual der Wahl | 7 |
| 1.4.1 | Isolierte Enzyme | 8 |
| 1.4.2 | Ganze Zellen | 8 |
| 1.5 | Anwendungen | 9 |
| 1.5.1 | Substratlöslichkeit und bioverfügbarkeit | 10 |
| 1.5.2 | Enzymkatalysierte Umsetzung | 10 |
| 1.5.3 | Produktisolierung | 11 |
| 1.6 | Literaturempfehlungen | 12 |
| 2 | Substratsolubilisierung und Bioverfügbarkeit | 15 |
| 2.1 | Solubilisierung lipophiler Substrate | 15 |
| 2.2 | Substratkonzentration und Selektivität von Biotransformationen | 19 |
| 3 | Oxidoreduktasen | 21 |
| 3.1 | Reduktionen | 21 |
| 3.1.1 | Stereoselektivitäten und Prelog-Regel | 24 |
| 3.1.2 | Ganzzellreduktionen | 26 |
| 3.1.3 | Bistereogene asymmetrische Bioreduktionen | 28 |
| 3.1.3.1 | Contrathermodynamische dynamische kinetische Racematspaltung (CDKR) | 32 |
| 3.2 | Stereoselektivität | 35 |
| 3.2.1 | Isolierte Enzyme | 35 |
| 3.2.2 | Ganzzell-Biotransformationen | 37 |
| 3.2.2.1 | Einfluss von KM-Wert und Enzymkonzentration | 37 |
| 3.2.2.2 | Inhibitoren | 39 |
| 3.2.2.3 | Ionische Flüssigkeiten | 41 |
| 3.3 | Oxidationen | 41 |
| 3.3.1 | Reaktivität von Sauerstoff | 42 |
| 3.3.2 | Monooxygenasen | 43 |
| 3.3.2.1 | Stereoselektive Synthesen | 43 |
| 3.3.2.2 | Aromatenhydroxylierung | 47 |
| 3.3.3 | Dioxygenasen | 48 |
| 3.3.3.1 | Naphthalindioxygenase | 48 |
| 3.3.3.2 | Lipoxygenasen | 49 |
| 3.3.4 | Peroxidasen | 50 |
| 3.3.4.1 | Chlorperoxidase (CPO) | 51 |
| 3.3.4.2 | Meerrettichperoxidase (HRP) | 52 |
| 3.3.5 | Dehydrogenasen | 53 |
| 4 | Transferasen | 55 |
| 4.1 | Transketolase | 56 |
| 4.1.1 | Die Rolle von Thiaminpyrophosphat (TPP) | 56 |
| 4.2 | Transaldolase | 61 |
| 4.3 | Transaminasen | 64 |
| 5 | Hydrolasen | 69 |
| 5.1 | Einführung | 69 |
| 5.1.1 | Katalytische Triade | 70 |
| 5.1.2 | Das Oxyanionenloch | 73 |
| 5.1.3 | Unterschiede zwischen Esterasen und Lipasen | 74 |
| 5.2 | Esterasen | 75 |
| 5.2.1 | Schweineleber-Esterase (PLE) | 75 |
| 5.2.1.1 | meso-Trick | 77 |
| 5.2.1.2 | Stereoselektivitätsmodell | 77 |
| 5.2.1.3 | Kinetische Racematspaltung | 81 |
| 5.2.2 | Weitere Esterasen | 85 |
| 5.3 | Lipasen | 85 |
| 5.3.1 | Grenzflächenaktivierung von Lipasen | 87 |
| 5.3.2 | Stereoselektivitätsmodell (Kazlauskas-Regel) | 88 |
| 5.3.3 | Konkurrenz von Hin- und Rückreaktion – Irreversible Acylierungen | 90 |
| 5.3.3.1 | Acylierung mit Vinylacylaten (Vinylacetat) | 91 |
| 5.3.3.2 | Acylierungen mit Säureanhydriden | 91 |
| 5.3.3.3 | Acylierungen mit aktivierten Estern | 92 |
| 5.3.4 | Lipasen-Katalyse in wasserfreien organischen Solventien | 92 |
| 5.3.4.1 | Wahl des Lösungsmittels | 93 |
| 5.3.4.2 | Enantioselektivität | 94 |
| 5.3.4.3 | Wassergehalt und Wasseraktivität | 95 |
| 5.3.4.4 | Reverse Mizellen | 96 |
| 5.3.4.5 | Immobilisierung | 97 |
| 5.3.5 | Kinetische Racematspaltung | 98 |
| 5.3.6 | Dynamische kinetische Racematspaltung (DKR) | 100 |
| 5.3.6.1 | Racemisierung von  -Alkylestern | 100 |
| 5.3.6.2 | Redox-Äquilibrierung | 101 |
| 5.4 | Enzymatische Hydrolysen in ionischen Flüssigkeiten | 101 |
| 5.4.1 | Nichtwässrige Lösungsmittel | 102 |
| 5.4.2 | Ionische Flüssigkeiten (IL) | 103 |
| 5.4.3 | Biotransformationen mit Enzymen | 104 |
| 5.4.4 | Kinetische Racematspaltungen | 104 |
| 5.4.5 | Regioselektivitäten in ionischen Flüssigkeiten | 106 |
| 5.4.6 | Unterdrückung der Sekundärhydrolyse in Transglycosylierungen | 106 |
| 5.4.7 | Peptidsynthese | 107 |
| 5.4.8 | Biotransformationen mit ganzen Zellen | 108 |
| 5.4.8.1 | Hydrolysen | 108 |
| 5.4.8.2 | Reduktionen | 108 |
| 6 | Lyasen | 111 |
| 6.1 | Aldolasen | 111 |
| 6.1.1 | Katalysemechanismus zinkabhängiger Aldolasen (Typ I-Aldolasen) | 112 |
| 6.1.2 | Katalysemechanismus zinkabhängiger Aldolasen (Typ II-Aldolasen) | 114 |
| 6.1.3 | Anwendungen von Aldolasen | 117 |
| 6.2 | Decarboxylasen | 120 |
| 6.2.1 | Pyruvatdecarboxylase (PDC) | 120 |
| 6.2.1.1 | Katalysemechanismus | 121 |
| 6.2.1.2 | Anwendung: Phenylacetylcarbinol – Vorstufe von Ephedrin | 122 |
| 6.2.1.3 | Phenylacetylcarbinol – Herstellung und Komplikationen | 123 |
| 6.2.2 | Acetoacetatdecarboxylase (AAD) | 125 |
| 6.3 | Oxynitrilasen | 127 |
| 7 | Isomerasen | 131 |
| 7.1 | N-Acylglucosamin-2-epimerase | 131 |
| 7.2 | Glucoseisomerase | 132 |
| 7.3 | Isomaltulosesynthase | 132 |
| 7.4 | -Aminocaprolactamracemase (ACLR) | 133 |
| 8 | Ligasen | 137 |
| 9 | Aufarbeitung | 139 |
| 9.1 | Zentrifugation | 140 |
| 9.2 | Wasserdampfdestillation | 140 |
| 9.3 | Membranfiltration | 141 |
| 9.4 | Biokatalytische Deemulgation | 143 |
| 9.4.1 | Allgemeine Arbeitsvorschrift für die enzymatische Spaltung gelbildender Bioemulgatoren | 144 |
| 10 | Analytik | 145 |
| 10.1 | Umsatzbestimmung mittels Gaschromatographie | 145 |
| 10.2 | Bestimmung der Stereoisomerenreinheit | 145 |
| 10.2.1 | Polarimetrie | 145 |
| 10.3 | Gaschromatographie | 149 |
| 10.3.1 | Allgemeine Arbeitsvorschrift zur Herstellung von Trifluoracetaten aus Alkoholen | 149 |
| 11 | Kurze Einführung in die Stereochemie | 151 |
| 11.1 | Asymmetrie | 151 |
| 11.2 | Enantiomerie | 152 |
| 11.3 | Mehrere Stereozentren – Diastereomerie | 153 |
| 11.4 | meso-Verbindungen | 153 |
| 11.5 | Prochiralität | 154 |
| 11.6 | D/L-Nomenklatur | 156 |
| 11.7 | R/S-Nomenklatur (Cahn–Ingold–Prelog-Nomenklatur) | 156 |
| 11.8 | Stereoisomerenreinheit | 157 |
| 12 | Praktischer Teil | 159 |
| 13 | Tipps und Tricks | 267 |
| 13.1 | Das Substrat löst sich schlecht in Wasser | 267 |
| 13.2 | Papain zeigt eine zu geringe oder gar keine Aktivität | 267 |
| 13.3 | Lipase-katalysierte Spaltungen von Acetaten verlaufen unvollständig | 267 |
| 13.4 | Bei extraktiver Aufarbeitung wässriger Biotransformationen entstehen stabile Gele und Schleime | 267 |
| | Bezugsquellennachweis | 269 |
| | Nachwort | 273 |
| | Literatur | 275 |
| | Stichwortverzeichnis | 289 |
